L’asparagina è il primo degli amminoacidi ad essere isolato e fu rinvenuta nel 1806 dai chimici francesi Louis Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet dal succo degli asparagi. Tuttavia fu solo dopo decenni e numerosi studi che se ne riuscì a determinare la struttura.
Stuttura
L’asparagina è uno dei 20 amminoacidi che costituiscono le proteine, è l’ammide dell’acido aspartico e presenta un gruppo carbossiammide nella sua catena laterale.
Presentando un carbonio asimmetrico è una molecola chirale; nelle proteine, tuttavia, è presente solo l’enantiomero L.
È un amminoacido neutro, polare che, in qualsiasi condizione di pH biologicamente rilevante, non si presenta carico.
Reazioni
L’idrolisi dell’asparagina in presenza dell’enzima asparaginasi porta alla formazione dell’acido aspartico
È l’amminoacido che ha la maggiore tendenza a reagire con i gruppi carbonilici degli zuccheri. La reazione con gli zuccheri riducenti porta, tuttavia, alla formazione della temibile acrilammide presente in quantità elevate in alcuni alimenti cotti a temperature superiori a 120°C. Tra essi in particolare è presente nelle patatine fritte ma anche nei crackers, nei cereali tostati, nell’orzo e nel caffè solubile.
L’asparagina è contenuta sia in alimenti di origine animale come latticini, carne, pollo, uova, pesce e frutti di mare che in alimenti di origine vegetale come asparagi, patate, legumi, noci, soia e cereali integrali.
Non essendo un amminoacido essenziale, essa può essere sintetizzata da intermedi della via metabolica. L’asparagina e la glutammina sono le ammidi derivate dai corrispondenti amminoacidi che hanno un carbossile in catena laterale: acido aspartico e acido glutammico.
Biosintesi
Il precursore dell’asparagina è l’ossalacetato che è convertito in aspartato tramite una transaminasi.
L’enzima trasferisce il gruppo amminico dal glutammato all’ossaloacetato producendo così l’α-chetoglutarato e l’aspartato.
L’enzima asparagina sintetasi produce asparagina, AMP, glutammato e pirofosfato da aspartato, glutammina e ATP.
Successivamente nella reazione l’ATP è utilizzato per attivare l’aspartato, formando β-aspartil-AMP. La glutammina dona un gruppo ammonio che reagisce con β-aspartil-AMP per formare asparagina e AMP libero.
L’asparagina è inoltrecoinvolta nel ciclo dell’urea, nella gluconeogenesi e nella sintesi di importanti neurotrasmettitori.
L’atomo di azoto presente nella catena laterale si lega ai carboidrati per formare glicoproteine.