Prolammine

Le prolammine sono un gruppo di proteine ​​di deposito dei semi e le principali proteine ​​di deposito nei cereali e in altri membri della famiglia delle graminacee. Le prolammine si distinguono dalle altre proteine ​​per il loro elevato contenuto di prolina (Pro) e glutammina (Gln), rispettivamente fino al 15% e 35%

Le prolammine hanno un alto contenuto di amminoacidi idrofobici come alanina, prolina e leucina, che possono essere facilmente dispersi in soluzioni alcoliche. Il contenuto di amminoacidi essenziali come lisina e triptofano nella prolammina è solitamente molto basso e ciò indica che le prolammine hanno scarso valore nutrizionale.

Le prolammine sono state ampiamente utilizzate negli ultimi anni nel campo dei materiali grazie alla loro proprietà unica di autoassemblaggio, all’elevata idrofobicità e alla buona biocompatibilità. La struttura unica e la composizione amminoacidica delle prolamine le rendono adatte alla preparazione di diversi tipi di nanoparticelle, fibre e agenti emulsionanti.

Esempi di prolammine

Si trovano principalmente nei semi di cereali e si trovano in forme diverse: nel frumento è presente la gliadina che è una proteina componente del glutine, nell’orzo la ordeina, nella segale la secalina, nel mais la zeina, nel sorgo la kafirina e nell’avena l’avenina.

avena
avena

Le gliadine sono grandi famiglie di proteine ​​con sequenze amminoacidiche simili e sono state classificate come α-, β-, γ- e ω-gliadine, in base alla loro mobilità elettroforetica. Sono  glicoproteine presenti principalmente nel glutine e costituiscono il principale fattore responsabile della celiachia.

La composizione amminoacidica della gliadina contiene quantità uguali di aminoacidi polari e neutri, principalmente glutammina (circa 40%) oltre ad un alto contenuto di prolina (14%). Le gliadine, insieme alle glutenine costituiscono rispettivamente circa il 30 e il 50% delle proteine ​​totali del chicco di grano. Si ritiene che, nel pane, la gliadina contribuisca alla fluidità e alla viscosità dell’impasto, mentre la glutenina contribuisca alla sua elasticità e resistenza.

mais
mais

Le ordeine, che sono tra i fattori scatenanti sono costituite da quattro famiglie di proteine ​​strettamente correlate classificate in base al peso molecolare: le ordeine D, una famiglia di proteine ​​da 105 kDa, le ordeine C che sono proteine ​​povere di zolfo da 55 e 65 kDa,  le ordeine B che sono un gruppo di proteine ​​ricche di zolfo da 50 kDa, con almeno due sottofamiglie di proteine, le ordeine B1 e B3 e le (γ)-ordeine ricche di zolfo che comprendono almeno tre isoforme di 35–45 kDa.

La zeina è costituita da una combinazione di diverse catene peptidiche legate da legami disolfuro. Questi peptidi possono essere classificati in base alla loro solubilità, carica e dimensione molecolare. Si trova nella forma α e β. L’α-Zeina è la proteina principale, rappresenta circa l’80% della prolammina totale presente nel mais ed è solubile in etanolo acquoso e contiene meno istidina, arginina, prolina e metionina rispetto alla forma β.

sorgo
sorgo

La secalina è costituita da quattro gruppi di polipeptidi, indicati rispettivamente come proteine ​​ad alto peso molecolare (HMW, >100 KDa), proteine ​​γ-75 KDa, ω (50 KDa) e γ-40 KDa. L’analisi quantitativa degli aminoacidi ha evidenziato che l’acido glutammico e la prolina sono i componenti predominanti nella secalina, seguiti da leucina, fenilalanina e serina.

La karfirina mostra proprietà simili alla zeina per quanto attiene la solubilità, peso molecolare, composizione amminoacidica e struttura dei polipeptidi.

L’avenina è costituita da quattro frazioni α, β, γ e ω-avenina. Le avenine hanno un basso peso molecolare (20-40 kDa) e hanno omologia strutturale con il sottogruppo ricco di zolfo α-gliadine e γ-gliadine del grano, con le B-ordeine dell’orzo e con le γ-secaline della segale

Classificazione

Le prolammine sono classificate in tre gruppi in base alla sequenza degli amminoacidi e sono distinte in prolammine ad alto peso molecolare, prolammine ricche di zolfo e povere di zolfo. La massa molecolare relativa di queste proteine ​​varia da 30.000 a oltre 10.0000.

Quelle ricche di zolfo sono in quantità maggiore rispetto ad altre e sono ulteriormente suddivise in base alla sequenza amminoacidica e all’esistenza come monomeri o polimeri. La struttura peptidica è costituita dal tetrapeptide ProGlnGlnPro, ma in alcune prolamine ricche di zolfo queste sono combinate con una seconda sequenza peptidica ricca di prolina e glutammina.

La frazione C-terminale delle prolammine ricche di zolfo contiene una maggiore quantità di cisteina ​​e residui carichi ed è povera di prolina e glutammina. Le prolammine povere di zolfo hanno ripetizioni peptidiche ricche di glutammina e prolina e sono responsabili di quasi l’intera sequenza. Le ordeine, la secalina e la gliadina contengono anche ottapeptidi nell’ordine ProGlnGlnProPheProGlnGln.

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