Proteine globulari

Le proteine ​​globulari prendono il nome dalla loro forma approssimativamente sferica e sono le proteine ​​più abbondanti in natura con un’enorme varietà di strutture tridimensionali. Le proteine ​​globulari svolgono molte importanti funzioni fisiologiche e agiscono, ad esempio, come enzimi, messaggeri cellulari e trasportatori molecolari.

Quasi tutte le proteine ​​globulari contengono un numero considerevole di α-eliche e β-foglietto ripiegati in una struttura compatta stabilizzata da interazioni sia polari che non polari. La struttura tridimensionale globulare si forma a seguito delle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi.

legame a idrogeno
legame a idrogeno

Molto spesso, le catene laterali degli amminoacidi idrofobici si trovano nella parte interna mentre quelle degli amminoacidi idrofili e di conseguenza, le proteine ​​globulari sono generalmente molto solubili in soluzioni acquose.

Tuttavia, l’impacchettamento di gruppi specifici all’interno della proteina è organizzato e mantenuto attraverso numerosi legami elettrostatici medio-deboli come, ad esempio, il legame a idrogeno. I gruppi idrofili periferici sono disciolti in acqua e il pH così come la composizione ionica influenzano il delicato equilibrio mantenendo lo stato della proteina.

Struttura delle proteine globulari

Il peso molecolare delle proteine ​​varia da 1000 a più di un milione di dalton (Da). Le proteine ​​composte da circa 250 amminoacidi o meno spesso hanno una forma globulare semplice e compatta. Le proteine ​​globulari più grandi sono solitamente costituite da due o più strutture riconoscibili e distinte, chiamate domini o moduli.

struttura primaria
struttura primaria

I singoli domini spesso possiedono comportamenti funzionali unici e spesso svolgono funzioni uniche all’interno della proteina più grande in cui si trovano e subiscono un ripiegamento per formare una molecola globulare.

Le proteine ​​con più di 200 aminoacidi contengono solitamente due o più domini. Il ripiegamento di una catena polipeptidica in un dominio avviene indipendentemente dal ripiegamento in altri domini. Pertanto ciascun dominio si comporta come una piccola proteina globulare che ha una propria struttura compatta e indipendente.

I domini hanno una struttura globulare e compatta dovuta all’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi che li compongono. Le interazioni che svolgono un ruolo fondamentale sono i ponti disolfuro, le interazioni idrofobiche, le interazioni ioniche e i legami a idrogeno.

La maggior parte delle proteine ​​globulari contiene legami covalenti sotto forma di legami disolfuro formati tra i residui di cisteina che ne stabilizzano la struttura quaternaria. Un legame disolfuro può formarsi tra due residui di cisteina separati da molti amminoacidi ma avvicinati dal ripiegamento della catena polipeptidica. I due residui di cisteina che prendono parte alla formazione del legame disolfuro possono anche essere localizzati su due diverse catene polipeptidiche, come osservato nelle immunoglobuline.

struttura
struttura

Le interazioni idrofobiche si verificano tra i gruppi idrofobici nelle catene laterali degli amminoacidi consentendo loro di trovarsi consentono nel nucleo delle proteine ​​globulari. Per questo motivo le proteine ​​globulari sono solubili in acqua.

Le interazioni ioniche hanno luogo tra i gruppi carichi nelle catene laterali degli amminoacidi presenti sulla superficie della proteina. Un esempio è costituito dall’interazione tra il gruppo carbossilato caricato negativamente nell’aspartato della catena laterale e il gruppo amminico caricato positivamente nella catena laterale degli amminoacidi costituiti da lisina.

Il legame a idrogeno tra i gruppi polari sulla superficie delle proteine ​​e le molecole del solvente contribuisce alla loro solubilità in un ambiente acquoso.

Proprietà delle proteine globulari

La struttura è dovuta al ripiegamento delle catene di amminoacidi su sé stesse per formare strutture terziarie. La disposizione compatta degli amminoacidi all’interno di una molecola consente la forma sferica arrotondata di queste proteine.

A causa della loro solubilità, le proteine ​​globulari si trovano in forma libera nel citoplasma e nell’ambiente extracellulare come il fluido extracellulare e il sangue. Tra i vari esempi vi sono enzimi, albumina, mioglobina e emoglobina.

A causa della mancanza di interazioni molto forti tra le catene laterali degli amminoacidi le proteine ​​globulari hanno strutture instabili che le rendono sensibili a lievi variazioni di pH o temperatura e pertanto necessitano di condizioni altamente ottimali per esplicare correttamente la loro funzione.

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