Polifenolossidasi

La polifenolossidasi (PPO) è una fenolasi contenente rame presente nella maggior parte degli animali, delle piante e nei microrganismi le cui proprietà biologiche e chimiche sono state studiate dal 1896 dopo essere stata scoperta nei funghi dal chimico tedesco Christian Friedrich Schönbein nel 1856.

La polifenolossidasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi che catalizza l’ossidazione dei composti fenolici in o-chinoni altamente reattivi che possono subire reazioni non enzimatiche per formare polimeri complessi di colore scuro noti come melanine e polimeri reticolati con gruppi funzionali proteici.

L’imbrunimento enzimatico è una reazione cromatica che si verifica nelle piante, cereali, frutta e colture dovuta all’ossidazione durante la lavorazione e lo stoccaggio post-raccolta. Ciò ha un impatto negativo sul colore, sul sapore, sulle proprietà nutrizionali e sulla durata di conservazione dei prodotti alimentari.

L’imbrunimento è solitamente causato dalle polifenolossidasi in seguito al danno cellulare causato dalla senescenza, danneggiamento e dall’attacco di parassiti e agenti patogeni. Diversi studi hanno indicato che le polifenolossidasi svolgono un ruolo nell’immunità delle piante e nuovi studi suggeriscono che potrebbero essere coinvolte anche in altri processi fisiologici.

Proprietà della polifenolossidasi

La conversione dei composti fenolici in o-chinoni da parte delle polifenolossidasi avviene in due fasi. Nella  prima fase si verifica l’idrossilazione della posizione orto adiacente ad un gruppo -OH presente nel composto fenolico.

conversione dei composti fenolici
conversione dei composti fenolici

Nella seconda fase avviene l’ossidazione dell’ o -diidrossibenzene in o -benzochinone. Di conseguenza, le polifenolossidasi sono divise in sottoclassi ovvero la monofenolo monoossigenasi e enzimi che catalizzano l’ossidazione dei difenoli utilizzando l’ossigeno come accettore di elettroni comprese le catecolo ossidasi  e le laccasi.

In base allo specifico substrato e al loro meccanismo d’azione, le polifenolossidasi sono classificate in tre diversi tipi: monofenolo monoossigenasi o tirosinasi, catecolossidasi e laccasi la cui attività dipende dal pH, che influenza il legame dei substrati e la catalisi

Attività

La tirosinasi è (TYR) è un enzima chiave coinvolto nella sintesi del pigmento melanina ed è un metalloenzima multifunzionale contenente rame presente in un’ampia varietà di organismi. Catalizza l’orto-idrossilazione delle molecole di monofenolo e l’ossidazione di composti o-difenolici per produrre o-chinoni.

meccanismo di azione
meccanismo di azione

Questo enzima è essenziale nel processo di melanogenesi e svolge anche un ruolo fondamentale nella doratura del cibo e nello sviluppo degli insetti. Gli inibitori della tirosinasi sono quindi composti di grande importanza per l’industria agricola, alimentare e cosmetica. Essi sono usati come agenti depigmentanti per trattare l’accumulo anomalo di pigmenti di melanina che portano a disturbi cutanei di iperpigmentazione.

La catecolossidasi è un enzima che svolge un ruolo chiave nell’imbrunimento enzimatico catalizzando l’ossidazione del catecolo in o-chinone in presenza di ossigeno, che può rapidamente polimerizzare per formare la melanina che conferisce ai frutti danneggiati la loro colorazione marrone scuro.

La laccasi è un’ossidasi contenente rame che utilizza l’ossigeno molecolare come ossidante e ossida anche gli anelli fenolici in radicali fenossilicici. La laccasi è un enzima in grado di ossidare le sostanze fenoliche e non fenoliche legate alla lignina e altri inquinanti ambientali e di ossidare un ampio spettro di composti aromatici mediante un meccanismo di reazione catalizzato da radicali.

Applicazioni

La capacità delle polifenolossidasi di agire sui composti fenolici apre il campo al loro utilizzo quali biocatalizzatori per varie biotecnologie con enormi potenzialità bel campo dell’industria alimentare, della carta, tessile e in campo medico.

imbrunimento
imbrunimento

Nell’industria alimentare, sebbene le polifenolossidasi siano indesiderabili a causa delle reazioni di imbrunimento possono essere utilizzate nella lavorazione delle bevande come birra, vino e succhi di frutta per l’eliminazione dei fenoli che ne sono responsabili.

Le polifenoli ossidasi, in particolare le laccasi, sono attualmente oggetto di interesse nella panificazione poiché sono in grado di reticolare i biopolimeri. Possono essere utilizzate anche per la biosintesi di antiossidanti e coloranti alimentari. Le applicazioni delle pofenolossidasi da parte dell’industria si estenda dalla formazione del colore e all’aumento del sapore di tè, cacao e caffè.

Nell’industria della pasta di legno e della carta, il processo richiede la rimozione della lignina dai tessuti legnosi e lo sbiancamento della polpa. Convenzionalmente lo sbiancamento viene effettuato utilizzando agenti a base di cloro che causano danni ambientali in quanto portano al rilascio di contaminanti tossici mentre  le polifenoli ossidasi e, in particolare le laccasi hanno dato buoni risultati e consentono strategie più pulite e più blande.

In campo ambientale, la presenza di composti fenolici e dei loro derivati derivanti dalla raffinazione del petrolio, dall’industria del legno, tessile, della carta, alimentare e chimica nelle acque reflue industriali costituisce una grande problema.

Gli studi più recenti si sono concentrati sull’uso di perossidasi e polifenoli ossidasi come approccio enzimatico per la rimozione dei fenoli da effluenti di processi industriali. Le perossidasi sono in grado di di trattare i composti fenolici in ampi intervalli di pH e temperatura ma richiedono quantità stechiometriche di perossido di idrogeno.

Invece  le polifenolossidasi sono più vantaggiose perché richiedono solo ossigeno molecolare come ossidante. In ambito medico, si è riscontrato che le polifenolossidasi inibiscono l’adesione dello Streptococcus sobrinus, un batterio del cavo orale responsabile della formazione della carie sulla superficie del dente

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