Retinale

Il retinale o retinaldeide o aldeide della vitamina A è un cromoforo polienico in cui è presente un cicloesene con un sito di insaturazione sostituito e 3 doppi legami lungo la catena. Il suo nome deriva dalla sua presenza nella retina dell’occhio e ha formula C20H28O. A causa della presenza di doppi legami può presentarsi sotto diversi isomeri.

Gli isomeri responsabili  della conversione dell’energia dei fotoni luminosi in impulsi elettrici nella retina sono l’11-cis retinale e il tutto-trans-11 retinale. L’isomerizzazione ultraveloce del retinale che avviene in femtosecondi costituisce il passaggio principale nelle funzioni biologiche fotoreattive, inclusa la visione nell’uomo e il trasporto di ioni attraverso le membrane batteriche.

Il retinale è un legante proteico sensibile alla luce utilizzato da tutti i domini della vita per elaborare le informazioni e il contenuto energetico della luce che deriva dalla vitamina A che si presenta sotto forma alcolica come trans-retinolo

Retinale e opsina

l ciclo dei retinoidi, chiamato anche ciclo visivo, è un sistema complesso che fornisce i composti necessari alla luce per attivare i recettori negli occhi. George Wald, il Premio Nobel per la Fisiologia o la Medicina nel 1967, descrisse per la prima volta, in dettaglio questo ciclo.

I fotorecettori che si trovano nella retina nella parte posteriore dell’occhio sono i bastoncelli e i coni che contengono l’opsina che è una è una proteina transmembrana  fotosensibile. L’opsina è necessaria per la fototrasduzione, in cui la luce che colpisce la retina è trasformata in un segnale elettrico al cervello attraverso il nervo ottico.

isomerizzazione da Chimicamo
isomerizzazione

Il trans-retinolo viene convertito,  tramite un processo di isomerizzazione, nell’ isomero cis-retinolo il quale viene poi ossidato a cis-retinale. Gli eventi fotochimici nella visione coinvolgono la proteina opsina e gli isomeri cis e trans del retinale. La forma cis si lega in un sito recettore dell’opsina tramite una base di Schiff protonata su uno dei le sue catene laterali di lisina per formare la rodopsina, un complesso formato dalla proteina opsina e dal suo gruppo prostetico, l’11-cis-retinale. La rodopsina ha una banda di assorbimento molto ampia nella regione visibile dello spettro elettromagnetico della luce.

Il retinale è estremamente sensibile alla luce e la assorbe in modo molto forte. Inoltre, questo assorbimento può essere facilmente spostato nella regione visibile dello spettro.

formazione rodopsina da Chimicamo
formazione rodopsina

Inoltre, in assenza di luce, la molecola è molto stabile, cioè  non isomerizza al buio. Se ciò non fosse vero saremmo costantemente tormentati da false immagini. Il  cambiamento strutturale prodotto dall’isomerizzazione è relativamente ampio  infatti l’attacco della base di Schiff si sposta di oltre 7 Å rispetto all’anello quando la molecola isomerizza da cis a trans è  sufficiente a generare un impulso nervoso. Infine, i precursori dell’11- cis -retinale, i caroteni, sono facilmente disponibili in varie piante commestibili.

Ciclo visivo

Quando un fotone di luce cade sulla rodopsina, la molecola assorbe l’energia e il doppio legame cis tra C-11 e C-12 nella retinale viene temporaneamente convertito in un legame singolo. Ciò significa che la molecola può ora ruotare attorno a questo legame. Ruotando di 180° e riformando il doppio legame si ottiene la configurazione trans  con un’efficienza del 70%.

ciclo visivo da Chimicamo
ciclo visivo

Pertanto la luce ha isomerizzato la molecola da cis a tutto-trans con conseguente variazione strutturale della rodopsina che subisce una serie di cambiamenti che si riflettono come fotoprodotti, ciascuno con il proprio spettro di assorbimento. Questa isomerizzazione, una delle reazioni fotochimiche più veloci conosciute in biologia, produce molteplici intermedi che culminano nella formazione dello stato di attivazione della proteina G, chiamato metarodopsina II promuove l’attivazione della rodopsina a metarodopsina II che è alla base del processo di fototrasduzione.

La metarodopsina II lega quindi le proteine ​​G intracellulari, che amplifica il segnale e alla fine genera l’impulso nervoso che giunge al cervello attraverso il nervo ottico. Continuando la cascata del segnale visivo che culmina in un impulso elettrico alla corteccia visiva del cervello. La rapida rigenerazione e ricombinazione dell’11- cis- retinale con l’opsina per rigenerare nuova rodopsina ripristina le condizioni necessarie per consentire il successivo assorbimento dei fotoni, consentendo alla nostra visione di funzionare in modo ininterrotto.

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