Glutatione: funzioni, sintesi, fonti alimentari

Il glutatione (GSH) è un tripeptide composto da tre amminoacidi ovvero cisteina, acido glutammico e glicina presente nella maggior parte dei tessuti dei mammiferi a concentrazioni di 1–10 mM.  La maggior parte del glutatione cellulare si trova nel citosol (80-85%), una percentuale più bassa (10-15%) si trova nei mitocondri e una piccola percentuale nel reticolo endoplasmatico

Presenta un legame gamma peptidico tra il gruppo carbossilico della catena laterale del glutammato

Il gruppo carbossilico del residuo di cisteina è attaccato dalla normale associazione peptidica alla glicina.

glutatione
glutatione

È una sostanza prodotta dal fegato ma è presente anche in alcuni cibi come frutta, verdura e carne

Storia

Nel 1929, Frederick Gowland Hopkins dell’Università di Cambridge isolò il glutatione dal lievito. Rilevò che la sua concentrazione nel lievito è dello 0,1% m/m e che la sostanza è presente anche nei globuli rossi.

Il chimico statunitense Vincent du Vigneaud del Cornell sintetizzò per primo il glutatione nel 1952. Peraltro egli vinse il premio Noble per la Chimica nel 1955 per il suo lavoro sui composti solforati biologicamente importanti.

Funzioni del glutatione

Il glutatione è presente in tutti i tessuti dei mammiferi come il tiolo non proteico più abbondante che difende dallo stress ossidativo ed è un antiossidante endogeno implicato in molte funzioni vitali oltre a essere in grado di esplicare una protezione nei confronti dei ROS.

Ha inoltre diverse funzioni aggiuntive nelle cellule.

Ad esempio:

    • è una forma di riserva di cisteina
    • partecipa alla riduzione dei ribonucleotidi a desossiribonucleotidi
    • immagazzina e trasporta l’ossido nitrico
    • partecipa alla riduzione dei ribonucleotidi a desossiribonucleotidi,
    • alla maturazione dei cluster ferro-zolfo di diverse proteine
    • è coinvolto nel funzionamento di alcuni fattori di trascrizione
    • partecipa alla detossificazione di molti composti endogeni e xenobiotici

Sintesi

Contrariamente alla maggior parte degli antiossidanti che si trovano negli alimenti, il glutatione è prodotto da una serie di reazioni. La sintesi del glutatione dai suoi amminoacidi costituenti coinvolge due passaggi enzimatici che richiedono ATP: la formazione di γ-glutamilcisteina da glutammato e cisteina e la formazione di GSH da γ-glutamilcisteina e glicina

sintesi
sintesi

Esso infatti è sintetizzato a partire da glutammato e cisteina grazie dall’enzima glutammato-cisteina ligasi che è composta da subunità catalitiche per formare la γ glutammilcisteina.

Il secondo passaggio è catalizzato dalla GSH sintasi, che aggiunge glicina alla γ-glutamilcisteina per formare la γ-glutamilcisteinilglicina

Vi sono tuttavia dei fattori che determinano la disponibilità della cisteina che deriva  dalla dieta, dalla degradazione proteica e, nel fegato, dalla metionina. La cisteina è instabile a livello extracellulare dove si autoossida facilmente in cistina, che viene assorbita da alcune cellule e viene rapidamente ridotta a cisteina a livello intracellulare.

Negli epatociti, i fattori chiave che regolano la disponibilità di cisteina comprendono il trasporto di membrana della cisteina, la cistina e la metionina

Fonti alimentari

Per aumentare il livello di glutatione si possono mangiare alimenti ricchi di metionina e cisteina come:

    • manzo
    • pesce
    • pollame
    • broccoli
    • cavoletti di Bruxelles
    • cavolfiori
    • crescione

L’assunzione di alimenti contenenti vitamina C e selenio favoriscono la biosintesi del glutatione

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